Нажмите на эту строку чтобы перейти к Новостям сайта "Русский врач"

Перейти
на сайт
журнала
"Врач"
Перейти на сайт журнала "Медицинская сестра"
Перейти на сайт журнала "Фармация"
Перейти на сайт журнала "Молекулярная медицина"
Перейти на сайт журнала "Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии"
Журнал включен в российские и международные библиотечные и реферативные базы данных

ВАК (Россия)
РИНЦ (Россия)
Эко-Вектор (Россия)

АНАЛИЗ МЕХАНИЗМА ДЕЙСТВИЯ ЖАСМОНАТОВ МЕТОДАМИ ВЫЧИСЛИТЕЛЬНОЙ ХИМИИ

DOI: https://doi.org/10.29296/25877313-2018-04-05
Скачать статью в PDF
Номер журнала: 
4
Год издания: 
2018

Г.Ф. Куракин студент, лечебный факультет, ФГБОУ ВО Тверской ГМУ Минздрава России E-mail: phyzyk@mail.ru Н.П. Лопина к.х.н., доцент, кафедра химии, ФГБОУ ВО Тверской ГМУ Минздрава России Г.Е. Бордина к.б.н., доцент, кафедра химии, ФГБОУ ВО Тверской ГМУ Минздрава России

Проанализирован возможный механизм действия жасмонатов на организм человека методами предсказания мишени, докинга и фармакофорных наложений. Не обнаружено значимого фармакофорного сходства у жасмонатов с простагландинами, выявлено сходство с нестероидными противовоспалительными средствами.
Ключевые слова: 
жасмонаты
хемоинформатика
вычислительная химия
механизм действия
простагландины
НПВС
рецептор PPARγ
Для цитирования: 
Куракин Г.Ф., Лопина Н.П., Бордина Г.Е. АНАЛИЗ МЕХАНИЗМА ДЕЙСТВИЯ ЖАСМОНАТОВ МЕТОДАМИ ВЫЧИСЛИТЕЛЬНОЙ ХИМИИ . Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии, 2018; (4): -https://doi.org/10.29296/25877313-2018-04-05

It appears your Web browser is not configured to display PDF files. Download adobe Acrobat или click here to download the PDF file.

Список литературы: 
  1. Хелдт Г.-В. Биохимия растений. М.: Бином. Лаборатория знаний. 2014. 471 с. (Heldt G.-V. Biohimija rastenij. M.: Binom. Laboratorija znanij. 2014. 471 s. (In Russian)).
  2. Kazan K., Manners J. Jasmonate Signaling: Toward an Integrated View // Plant Physiology. 2008. № 146. Р. 1459−1468.
  3. Dang H.T., Lee H.J., Yoo E.S., Hong J., Bao B., Choi J.S., Jung J.H. New jasmonate analogues as potential antiinflammatory agents // Bioorg. Med. Chem. 2008. V. 16. № 24. Р. 10228–10235.
  4. Umukoro S., Alabi A.O., Eduviere A.T., Ajayi A.M., Oluwole O.G. Anti-inflammatory and membrane stabilizing properties of methyl jasmonate in rats // Chin. J. Nat. Med. 2017. V. 15. № 3. Р. 202–209.
  5. Dang H.T., Lee Y.M., Kang G.J., Yoo E.S., Hong J., Lee S.M., Lee S.K., Pyee Y., Chung H.J., Moon H.R., Kim H.S., Jung J.H. In vitro stability and in vivo anti-inflammatory efficacy of synthetic jasmonates // Bioorg. Med. Chem. 2012. V. 20. № 13. Р. 4109–4116.
  6. Lee H.L., Dang H.T., Kang G.J., Jung J.H., Kang H.K., Shin H., Prchal J.T., Yoo E.S., Yoon D. Methyl Dehydro Jasmonate Has Anti-Inflammatory Effect Cells and Its Molecular Targets Mir-155 and NF-Kb Pathway against LPS Stimulation On RAW264.7 // Blood. 2009. № 114. Р. 1357.
  7. Kim M.J., Kim S.S., Park K.J., An H.J. Choi Y.H., Lee N.H., Hyun C.G. Methyl jasmonate inhibits lipopolysaccharideinduced inflammatory cytokine production via mitogenactivated protein kinase and nuclear factor-κB pathways in RAW 264.7 cells // Pharmazie. 2016. V. 71. № 9. Р. 540–543.
  8. Choo J., Lee Y., Yan X., Noh T.H., Kim S.J., Son S., Pothoulakis C., Moon H.R., Jung J.H., Im E. A Novel Peroxisome Proliferator-activated Receptor (PPAR)γ Agonist 2- Hydroxyethyl 5-chloro-4,5-didehydrojasmonate Exerts Anti- Inflammatory Effects in Colitis // The Journal of Biological Chemistry. 2015. V. 290. № 42. Р. 25609–25619.
  9. Kang G.J., Dang H.T., Han S.C., Kang N.J., Koo D.H., Koh Y.S., Hyun J.W., Kang H.K., Jung J.H., Yoo E.S. Methyl 5- chloro-4,5-didehydrojasmonate (J7) inhibits macrophagederived chemokine production via down-regulation of the signal transducers and activators of transcription 1 pathway in HaCaT human keratinocytes // Chem. Pharm. Bull. (Tokyo). 2013. V. 61. № 10. Р. 1002−1008.
  10. Kim S., Thiessen P. A., Bolton E. E., Chen J., Fu G., Gindulyte A., Han L., He J., He S., Shoemaker B. A., Wang J., Yu B., Zhang J., Bryant S.H. PubChem Substance and Compound databases // Nucleic Acids Res. 2016. № 44 (Database issue). Р. D1202–D1213.
  11. Bento A. P., Gaulton A., Hersey A., Bellis L.J., Chambers J., Davies M., Krüger F.A., Light Y., Mak L., McGlinchey S., Nowotka M., Papadatos G., Santos R., Overington J.P. The ChEMBL bioactivity database: an update // Nucleic Acids Res. 2013. № 42 (Database issue). Р. 1083–1090.
  12. Gfeller D., Grosdidier A., Wirth M. SwissTargetPrediction: a web server for target prediction of bioactive small molecules // Nucleic Acids Research. 2014; № 42(W1). Р. W32–W38.
  13. Awale M., Reymond J.-L. The polypharmacology browser: a web-based multi-fingerprint target prediction tool using ChEMBL bioactivity data // Journal of Cheminformatics. 2017. V. 9. № 11.
  14. Keiser M., Roth B., Armbruster B., Ernsberger P., Irwin J., Shoichet B. Relating protein pharmacology by ligand chemistry // Nature Biotechnology. 2007. V. 25. № 2. Р. 197–206.
  15. Gong J., Cai C., Liu X., Ku X., Jiang H., Gao D., Li H. ChemMapper: a versatile web server for exploring pharmacology and chemical structure association based on molecular 3D similarity method // Bioinformatics. 2013. V. 29. № 14. Р. 1827–1829.
  16. Wang X., Shen Y., Wang S. PharmMapper 2017 update: a web server for potential drug target identification with a comprehensive target pharmacophore database // Nucleic Acids Research. 2017. № 45(W1). Р. W356–W360.
  17. Berman H.M., Westbrook J., Feng Z., Gilliland G., Bhat T.N., Weissig H., Shindyalov I.N., Bourne P.E. The Protein Data Bank // Nucleic Acids Res. 2000. V. 28. № 1. Р. 235–242.
  18. Rose A.S., Bradley A.R., Valasatava Y., Duarte J.M., Prlić A., Rose P.W. Web-based molecular graphics for large complexes // ACM Proceedings of the 21st International Conference on Web3D Technology (Web3D ‘16). 2016. Р. 185−186.
  19. Rose A.S., Hildebrand P.W. NGL Viewer: a web application for molecular visualization // Nucl. Acids. Res. 2015. № 43(W1). Р. W576–W579.
  20. Borota A., Bora A., Halip L., Curpăn R., Mracec M., Mracec M. 3D homology model of the human prostanoid receptor hEP3 and docking studies // Rev. Roum. Chim. 2015. V. 60. №2–3. Р. 161–166.
  21. Zhang Y. I-TASSER server for protein 3D structure prediction // BMC Bioinformatics. 2008. № 9. Р. 40.
  22. Sunseri J., Koes D. Pharmit: interactive exploration of chemical space // Nucleic Acids Research. 2016. № 44(W1). Р. W442–W448.
  23. Trott O., Olson A. AutoDock Vina: improving the speed and accuracy of docking with a new scoring function, efficient optimization and multithreading // J. Comput. Chem. 2010. V. 31. № 2. Р. 455–461.
  24. Sanner M.F. Python: a programming language for software integration and development // J. Mol. Graph. Model. 1999. V. 17. № 1. Р. 57–61.
  25. Sanner M.F., Olson A.J., Spehner J.C. Reduced surface: an efficient way to compute molecular surfaces // Biopolymers. 1996. V. 38. № 3. Р. 305−320.
  26. Waku T., Shiraki T., Oyama T., Fujimoto Y., Maebara K., Kamiya N., Jingami H., Morikawa K. Structural insight into PPARgamma activation through covalent modification with endogenous fatty acids // J. Mol. Biol. 2009. V. 385. № 1. Р. 188–199.
  27. Waku T., Shiraki T., Oyama T., Morikawa K. Atomic structure of mutant PPARgamma LBD complexed with 15d-PGJ2: novel modulation mechanism of PPARgamma/RXRalph function by covalently bound ligands // FEBS Lett. 2009. V. 583. № 2. Р. 320−324.
  28. Waku T., Shiraki T., Oyama T., Maebara K., Nakamori R., Morikawa K. The nuclear receptor PPARγ individually responds to serotonin- and fatty acid-metabolites // EMBO J. 2010. V. 29. № 19. Р. 3395–3407.
  29. Puhl A.C., Milton F.A., Cvoro A., Sieglaff D.H., Campos J., Bernardes A., Filgueira C.S., Lindemann J.L., Deng T., Neves F., Polikarpov I., Webb P. Mechanisms of peroxisome proliferator activated receptor γ regulation by non-steroidal antiinflammatory drugs // Nucl. Recept. Signal. 2015. № 13. Р. e004.
  30. Selinsky B.S., Gupta K., Sharkey C.T., Loll P.J. Structural analysis of NSAID binding by prostaglandin H2 synthase: time-dependent and time-independent inhibitors elicit identical enzyme conformations // Biochemistry. 2001. V. 40. № 17. Р. 5172–5180.
  31. Duggan K.C., Walters M.J., Musee J., Harp J.M., Kiefer J.R., Oates J.A., Marnett L.J. Molecular basis for cyclooxygenase inhibition by the non-steroidal anti-inflammatory drug naproxen // J. Biol. Chem. 2010. V. 285. № 45. Р. 34950–34959.
  32. Duggan K.C., Hermanson D. J., Musee J., Prusakiewicz J.J., Scheib J.L., Carter B.D., Banerjee S., Oates J.A., Marnett L.J. (R)-Profens are substrate-selective inhibitors of endocannabinoid oxygenation by COX-2 // Nat. Chem. Biol. 2011. V. 7 № 11. Р. 803–809.
  33. Orlando B.J., Malkowski M.G. Substrate-selective Inhibition of Cyclooxygeanse-2 by Fenamic Acid Derivatives Is Dependen on Peroxide Tone // J. Biol. Chem. 2016. V. 291. № 29. Р. 15069–15081.